Structure de la protéine immunitaire du blé résolue – un outil important dans la bataille pour la sécurité alimentaire


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  • Des scientifiques de l’Institut Max Planck pour la recherche sur la sélection végétale et de l’Université de Cologne en Allemagne, ainsi que des collègues chinois, ont découvert comment le blé se protège contre un agent pathogène mortel. Leurs conclusions, publiées dans la revue La naturepourrait être exploitée pour rendre les espèces végétales importantes plus résistantes aux maladies.

    En tant qu’aliment de base pour 40 % de la population mondiale, il est difficile d’exagérer l’importance du blé pour la sécurité alimentaire.

    La résilience des cultures dans un climat changeant et la résistance aux maladies infectieuses seront les facteurs limitants de la stabilité alimentaire future. Dans le cas du blé, l’un des agents pathogènes les plus importants sur le plan économique est la rouille noire, un champignon vicieux qui peut avoir des effets dévastateurs sur les rendements.

    Bien que la rouille de la tige infecte le blé depuis l’époque préchrétienne, grâce aux efforts des sélectionneurs et des phytopathologistes, il a été possible de prévenir toute épidémie importante dans les principales régions productrices de blé du monde au cours des 50 dernières années du 20e siècle. Malheureusement, ce tableau rose a été brisé en 1998, avec l’émergence d’une nouvelle variante très virulente de la rouille noire du blé en Ouganda. L’Ug99, comme on l’appelle, peut attaquer jusqu’à 80 % des variétés de blé dans le monde, ce qui entraîne, dans certains cas, une perte totale de rendement dans les champs infectés. En cherchant à doter les cultures d’une résistance contre les agents phytopathogènes nouveaux et émergents, les phytotechniciens et les sélectionneurs parcourent souvent les variétés sauvages de certaines de nos cultures de base à la recherche de gènes susceptibles de fournir une immunité efficace. L’émergence d’Ug99 a donné une impulsion particulière à ces efforts et a conduit à l’identification de Sr35, un gène qui protège contre Ug99 lorsqu’il est introduit dans le blé panifiable.

    Maintenant, des scientifiques dirigés par Jijie Chai et Paul Schulze-Lefert de l’Université de Cologne et de l’Institut Max Planck pour la recherche sur la sélection végétale à Cologne, en Allemagne, et Yuhang Chen de l’Académie chinoise des sciences, en Chine, ont décodé la structure du Sr35 protéine de blé. Cela leur a permis d’expliquer comment Sr35 protège le petit épeautre contre Ug99.

    Sr35 est un exemple de récepteur à répétition riche en leucine (NLR) se liant aux nucléotides à l’intérieur des cellules végétales qui détecte la présence d’agents pathogènes envahisseurs. L’activation du NLR est déclenchée par la reconnaissance des « effecteurs » pathogènes, de petites protéines qui sont délivrées dans les cellules végétales par des micro-organismes envahisseurs afin d’affaiblir la plante. Chaque NLR se lie généralement à un type d’effecteur.

    Lorsque Sr35 est activé, cinq récepteurs s’assemblent en un grand complexe protéique, que les chercheurs appellent le « résistosome Sr35 ». Ces résistosomes ont la capacité d’agir comme des canaux dans la membrane cellulaire végétale. Cette activité de canal déclenche de puissantes réponses immunitaires qui aboutissent au suicide des cellules végétales sur le site de l’infection, une sorte d’abnégation pour protéger le reste de la plante.

    Dans cette étude, les chercheurs ont réussi pour la première fois à résoudre la structure et à décrire la fonction immunitaire d’un résistosome d’une espèce cultivée.

    Les scientifiques ont commencé par synthétiser à la fois Sr35 et son effecteur Ug99 correspondant dans des cellules d’insectes, une stratégie qui leur a permis d’isoler et de purifier de grandes quantités de résistosomes Sr35, et ont utilisé la microscopie électronique cryogénique, une technique dans laquelle les échantillons sont congelés à des températures cryogéniques permettant la détermination de structures biomoléculaires à résolution atomique. Alexander Förderer, qui a dirigé l’étude, déclare : « Dans la structure de Sr35, nous avons pu identifier les parties de la protéine qui sont importantes pour la reconnaissance de l’effecteur Ug99. Avec cette idée, j’espère que nous pourrons générer de nouveaux NLR pouvant être appliqués sur le terrain. pour protéger les variétés de blé d’élite contre l’Ug99 et contribuer ainsi à la sécurité alimentaire mondiale. »

    Armés de leur connaissance de la structure du résistosome Sr35, Alexander Förderer et ses co-auteurs Ertong Li et Aaron W. Lawson ont cherché à déterminer s’ils pouvaient désormais réutiliser les récepteurs non fonctionnels des variétés élites sensibles d’orge et de blé pour reconnaître l’Ug99. effecteur. Ils se sont posés sur deux protéines qui, bien que similaires à Sr35, ne reconnaissent pas Ug99. Lorsqu’ils ont échangé les éléments de Sr35 connus pour entrer en contact avec l’effecteur Ug99, les scientifiques ont pu transformer ces protéines en récepteurs pour l’effecteur Ug99.

    Selon Paul Schulze-Lefert, « Cette étude illustre également comment la nature a utilisé un principe de conception commun pour construire des récepteurs immunitaires. En même temps, ces récepteurs ont évolué de telle manière qu’ils ont conservé la flexibilité de générer de nouvelles variantes de récepteurs qui peut fournir une immunité à d’autres agents pathogènes microbiens tels que les virus, les bactéries ou les nématodes. »

    Jijie Chai souligne que les connaissances acquises dans cette étude « ouvrent la possibilité d’améliorer la résistance des cultures en concevant des protéines de résistance des plantes qui reconnaissent un éventail d’effecteurs pathogènes différents ».

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