Comment les mitochondries d’une cellule fabriquent leurs propres usines à protéines


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    Les ribosomes, les minuscules usines productrices de protéines dans les cellules, sont omniprésents et semblent en grande partie identiques dans l’arbre de la vie. Ceux qui maintiennent les bactéries en vie ne sont, structurellement, pas très différents des ribosomes produisant des protéines dans nos propres cellules humaines.

    Mais même deux organismes avec des ribosomes similaires peuvent présenter des différences structurelles significatives dans les composants ARN et protéiques de leurs mitoribosomes. Ribosomes spécialisés dans les mitochondries (les entités productrices d’énergie dans nos cellules), les mitoribosomes aident les mitochondries à produire des protéines qui fabriquent l’ATP, la monnaie énergétique de la cellule.

    Les scientifiques du laboratoire de Sebastian Klinge se sont demandé comment les mitoribosomes évoluaient, comment ils s’assemblent dans la cellule et pourquoi leurs structures sont tellement moins uniformes d’une espèce à l’autre. Pour répondre à ces questions, ils ont utilisé la microscopie cryoélectronique pour générer des instantanés 3D des petites sous-unités de levure et de mitoribosomes humains au fur et à mesure de leur assemblage. Leurs conclusions, publiées dans La naturemettent en lumière les principes fondamentaux de l’assemblage des mitoribosomes et peuvent avoir des implications pour les maladies rares liées au dysfonctionnement des mitoribosomes.

    “Les images en trois dimensions peuvent nous en dire beaucoup sur les étapes nécessaires, les protéines impliquées dans le processus et la manière dont vous pourriez être en mesure de réguler l’assemblage de ces machines volumineuses et complexes”, déclare Nathan Harper, étudiant diplômé de Klinge. laboratoire. « Cryo-EM nous a permis d’identifier et d’isoler des étapes individuelles de la voie d’assemblage à partir d’une population hétérogène de complexes purifiés, et nous sommes en mesure de voir comment ces complexes changent au fil du temps au cours de l’assemblage », ajoute Chloe Burnside, également étudiante diplômée à Klinge. laboratoire.

    En observant ce processus chez deux espèces différentes – la levure et l’homme – l’équipe a réussi à observer directement de nombreuses similitudes et différences dans l’assemblage des mitoribosomes. Une distinction clé : différentes protéines étaient souvent impliquées dans des actes par ailleurs similaires de repliement de l’ARN. C’est probablement parce qu'”il existe des obstacles communs pour ces ribosomes”, explique Harper. “Vous pouvez y penser comme fabriquer deux vélos différents – un vélo de route et un VTT. Vous aurez peut-être besoin de pièces ou d’outils supplémentaires pour chacun, mais certaines étapes clés de la production seront similaires.”

    Les résultats fournissent des informations uniques sur la manière dont la complexité et la diversité moléculaires apparaissent dans les complexes macromoléculaires et sur la manière dont les systèmes d’assemblage évoluent avec les complexes eux-mêmes. Une meilleure compréhension des mitoribosomes peut également avoir des implications pour une gamme de maladies graves liées au dysfonctionnement des mitoribosomes, comme le syndrome de Perrault. “Nous avons pu cartographier diverses mutations pathogènes sur différentes structures de facteurs d’assemblage, afin que nous puissions voir comment ces mutations pourraient affecter le processus d’assemblage des ribosomes.”

    Source de l’histoire :

    Matériaux fourni par Université Rockefeller. Remarque : Le contenu peut être modifié pour le style et la longueur.

    Houssen Moshinaly

    Rédacteur en chef d'Actualité Houssenia Writing. Rédacteur web depuis 2009.

    Blogueur et essayiste, j'ai écrit 9 livres sur différents sujets comme la corruption en science, les singularités technologiques ou encore des fictions. Je propose aujourd'hui des analyses politiques et géopolitiques sur le nouveau monde qui arrive. J'ai une formation de rédaction web et une longue carrière de prolétaire.

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