Comment la rhodopsine de requin-baleine a évolué pour voir, dans la mer d’un bleu profond
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Un groupe de recherche comprenant les professeurs Mitsumasa Koyanagi et Akihisa Terakita de la Graduate School of Science de l’Université métropolitaine d’Osaka a étudié à la fois l’information génétique et la structure du photorécepteur rhodopsine, responsable de la détection de la lumière tamisée, des requins baleines pour étudier comment ils peuvent voir dans la pénombre lumière à des profondeurs extrêmes. Le groupe de recherche a comparé les requins baleines aux requins zèbres, qui sont considérés comme leur plus proche parent, et aux requins bambous à bandes brunes, qui appartiennent au même groupe : l’ordre des orectolobiformes – communément appelés requins tapis.
“Cette recherche a utilisé des informations génétiques et des techniques de biologie moléculaire pour obtenir des résultats étonnants – sans nuire aux requins-baleines ni à leur biologie. Notre approche de recherche consiste à utiliser ces techniques pour fournir des indices qui révèlent les mystères de la vie de ces organismes”, a expliqué le professeur Koyanagi. . “La belle partie est que cela fonctionne même pour les espèces où l’information est limitée, comme les grands animaux ou les animaux sauvages qui sont difficiles à observer ou à suivre dans leur habitat naturel.”
La recherche a révélé que la rhodopsine des requins-baleines peut détecter efficacement la lumière bleue – la longueur d’onde de lumière la plus courante dans les grands fonds – car deux substitutions d’acides aminés ont modifié le spectre lumineux détecté par la rhodopsine, la rendant sensible aux longueurs d’onde bleues. Cependant, l’une des substitutions d’acides aminés défie la sagesse conventionnelle, car elle correspond à une mutation à une position connue pour provoquer une cécité nocturne stationnaire congénitale chez l’homme.
Les chercheurs ont découvert que les substitutions d’acides aminés rendent la rhodopsine de requin-baleine moins stable thermiquement, elle se désintègre rapidement à 37 ºC, par rapport à la rhodopsine humaine ou autre de requin sans la substitution. Cependant, à des températures en eau profonde – bien inférieures à 37 ºC – la fonctionnalité de la rhodopsine de requin-baleine peut être maintenue, ce qui suggère que cette adaptation unique a évolué pour la vie dans un environnement d’eau profonde à basse température et faible luminosité.
